D1.
2 SÍNTESIS DE PROTEÍNAS (BI Y EVAU)
Nivel Medio y Nivel Superior: 3 horas
Temas adicionales del Nivel Superior: 3 horas
Preguntas de orientación
• ¿Cómo produce una célula una secuencia de aminoácidos a partir
de una secuencia de bases de ADN?
• ¿Cómo se garantiza la fiabilidad de la síntesis de proteínas?
D1.2.1 La transcripción como síntesis de ARN utilizando una plantilla de ADN
El alumnado debe comprender las funciones de la ARN polimerasa en este proceso.
D1.2.2 Función de los enlaces de hidrógeno y del apareamiento de bases complementarias en la
transcripción
Se aborda el apareamiento de la adenina (A) en la cadena que actúa como plantilla de ADN con el uracilo
(U) en la cadena de ARN.
D1.2.3 Estabilidad de las plantillas de ADN
Las cadenas de ADN de una sola hebra se pueden utilizar como plantilla para transcribir una secuencia de
bases, sin cambios en la secuencia de bases del ADN. En las células somáticas que no se dividen, dichas
secuencias deben conservarse a lo largo de toda la vida de una célula.
D1.2.4 La transcripción como proceso requerido para la expresión de los genes
Se debe limitar a la comprensión de que no se expresan todos los genes de una célula en todo momento
y que la transcripción, siendo la primera etapa de la expresión génica, es una etapa clave en la que la
expresión de un gen se puede activar y desactivar.
D1.2.5 La traducción como síntesis de polipéptidos a partir del ARNm
La secuencia de bases del ARNm se traduce a la secuencia de aminoácidos de un polipéptido
D1.2.6 Funciones del ARNm, los ribosomas y el ARNt en la traducción
El alumnado debe saber que el ARNm se une a la subunidad pequeña del ribosoma y que dos unidades de
ARNt se pueden unir simultáneamente a la subunidad grande.
D1.2.7 Apareamiento de bases complementarias entre el ARNt y el ARNm
Se abordan los términos codón y anticodón.
D1.2.8 Características del código genético
El alumnado debe comprender las razones de que haya un código de tripletes. También debe emplear y
comprender los términos degeneración y universalidad.
D1.2.9 Uso del código genético expresado como tabla de codones de ARNm
El alumnado debe ser capaz de deducir la secuencia de aminoácidos codificada por una cadena de ARNm
D1.2.10 Movimiento paso a paso del ribosoma a lo largo del ARNm y unión de cada aminoácido mediante
un enlace peptídico con la cadena poli peptídica en crecimiento
Se pone el foco de atención en la elongación del polipéptido, en lugar de en la iniciación y la terminación.
D1.2.11 Mutaciones que modifican la estructura de las proteínas
Se aborda un ejemplo de una mutación puntual que afecte a la estructura de las proteínas
Temas adicionales del Nivel Superior
D1.2.12 Direccionalidad de la transcripción y de la traducción
El alumnado debe comprender qué se entiende por transcripción en el sentido 5' a 3' y traducción en el
sentido 5' a 3'.
D1.2.13 Iniciación de la transcripción en el promotor
Se consideran como ejemplos los factores de transcripción que se unen al promotor. No obstante, no es
preciso que el alumnado nombre los factores de transcripción.
D1.2.14 Las secuencias no codificantes en el ADN no codifican polipéptidos
Los ejemplos se deben limitar a los reguladores de la expresión génica, los intrones, los telómeros y los
genes para los ARNr y ARNt en eucariotas.
D1.2.15 Modificación postranscripcional en células eucarióticas
Se abordan la retirada de intrones y el empalme de exones para formar el ARNm maduro, así como la
adición de los casquetes 5' (caps) y las colas poli(A) 3' para estabilizar las transcripciones de ARNm.
D1.2.16 Empalme alternativo de exones para producir variantes de una proteína a partir de un gen
individual
Solo se espera que el alumnado comprenda que el empalme de combinaciones diferentes de exones
permite que un gen codifique polipéptidos diferentes. No se requieren ejemplos específicos.-
D1.2.17 Iniciación de la traducción
Se abordan el acoplamiento de la subunidad pequeña del ribosoma al terminal 5' del ARNm, el
movimiento hasta el codón de inicio, el ARNt iniciador y otro ARNt, y el acoplamiento de la subunidad
grande. El alumnado debe comprender las funciones de los tres sitios de unión para el ARNt en el
ribosoma (A, P y E) durante la elongación.
D1.2.18 Modificación de polipéptidos a su estado funcional
El alumnado debe saber que es preciso modificar muchos polipéptidos antes de que estos sean
funcionales. Entre los ejemplos escogidos se debe incluir la modificación en dos etapas de la
preproinsulina para llegar a la insulina.
D1.2.19 Reciclaje de aminoácidos por los proteosomas
Se debe limitar a la comprensión de que mantener un proteoma funcional requiere una síntesis y una
descomposición de proteínas constante.
¿Cómo produce una célula una secuencia de aminoácidos a partir de unas bases de ADN?
Figura 1. Visión general de la síntesis de proteínas
D1.2.1 La transcripción como síntesis de ARN utilizando una plantilla de ADN
La transcripción es la síntesis de ARN a partir de un ADN que se utiliza como molde o plantilla.
Sólo una de las dos cadenas del ADN se transcribe: la cadena molde o “sin sentido”(3´-5´)
La otra cadena se denomina cadena codificante o “con sentido”, ya que su secuencia de bases coincide
con la del ARNm que se va a formar, aunque sustituyendo timina por uracilo.
En el proceso intervienen:
• El ADN que actúa de molde: a diferencia de lo que ocurre en la replicación (en la que se copian
completas las dos hebras del ADN original), en la transcripción sólo se transcribe a ARN una de las
dos cadenas de ADN (3’ 5’) con lo que la síntesis de ARN avanza (como en el caso de la del ADN
en la replicación) en sentido 5’ 3’, ya que la ARN polimerasa sólo puede añadir nucleótidos al
extremo 3’ de la cadena que está sintetizando;
• Enzimas: la transcripción está catalizada por la ARN polimerasa.
• Ribonucleótidos trifosfato (rNTP) de adenina, citosina, guanina y uracilo
D1.2.2 Función de los enlaces de hidrogeno y del apareamiento de bases complementarias
en la transcripcion Los nucleótidos de ARN son los complementarios a los de la cadena
molde de ADN (añadiéndose nucleótidos de uracilo, en vez de timina,
como complementarios a los de adenina del ADN).
D1.2.3 Estabilidad de las plantillas de ADN
Es fundamental mantener las plantillas de Adn ya que se transcriben
muchas veces a lo largo de la vida. Si acumulan mutaciones. Estas se
reflejarán en los ARNm transcritos y se traducirán en proteínas
erróneas.
Al contrario que la ADN polimerasa, la ARN polimerasa no tiene
capacidad para susbsanar errores.
D1.2.4 La transcripción como proceso requerido para la
expresión de los genes
Es la primera etapa de la expresión génica, después se produce la
traducción. Algunos genes no se activan durante toda la vida de la célula.
Otros sólo se activan en células determinadas. Ejemplo: el gen de la insulina
solo se transcribe en las células beta pancreáticas que son las que producen
insulina
D1.2.13 Iniciación de la transcripción en el promotor
La síntesis del ARNm se produce en tres etapas: iniciación, elongación y terminación. La transcripción
comienza cerca de un sitio en el ADN, en el gen, llamado promotor (entre 100 y 1000 bases) que permite
que la ARN polimerasa se una con diversas proteínas que actúan como factores de transcripción
(empieza la síntesis de ARNm).
Hay algunas secuencias represoras dentro del promotor que permiten que los factores de transcripción
se unan impidiendo la unión de la ARN polimerasa y evitando la transcripción del gen.
INICIACIÓN
En los procariotas, hay una sola ARN polimerasa que
por si misma se une al promotor
En los eucariotas, hay tres ARN polimerasas (I, II y III).
Es necesario que los factores de transcripción se unan
al promotor para que luego se una la ARN polimerasa
para comenzar la transcripción.
ARN-polimerasa I: interviene en la síntesis de casi
todos los ARN ribosómicos. ARN-polimerasa II:
interviene en la síntesis de todos los ARN mensajeros.
ARN-polimerasa III: interviene en la formación de los
ARN transferentes y de un tipo de ARN ribosómico de
pequeño tamaño.
ELONGACIÓN
En esta etapa tiene lugar la unión de sucesivos ribonucleótidos trifosfato hasta completar la síntesis de ARN. A
medida que la ARN-polimerasa recorre la hebra de ADN patrón en sentido 3’ 5’ de ésta, va sintetizando una
cadena de ARN en sentido 5’ 3’ y uniendo los ribonucleótidos según la complementariedad de bases.
Así, la secuencia de bases del
ARN es complementaria a la
secuencia de la cadena del ADN
que actúa como molde y es igual
a la secuencia de la cadena del
ADN que no se transcribe
(cambiando T por U).
En eucariotas: Una vez transcritos unos 30 nucleótidos, se añade al extremo 5’ una estructura llamada
caperuza o capucha (cap) o casquete constituida por una metil-guanosina-trifosfato invertida (m7-Gppp)
que evita la degradación del ARN por las nucleasas. EN EL BI SE LLAMA CASQUETE Y CONSIDERA QUE SE
AÑADE EN OTRA ETAPA (MADURACIÓN)
TERMINACIÓN O FINALIZACIÓN
En procariotas: a finalización se produce cuando la ARN-
polimerasa llega a una secuencia denominada terminador,
una secuencia palindrómica que está formada por G y C
seguidos de T y que origina un bucle en el ARN; el bucle
favorece la separación de la ARN-polimerasa del ADN, con
lo que las dos hebras de éste se vuelven a unir entre sí y se
forma de nuevo la doble hélice.
En eucariotas: la finalización se produce tras llegar a una
secuencia de terminación (TTATTT en el ADN) que da lugar a
la secuencia AAUAAA en el ARN que se está sintetizando, la
llamada secuencia de señalización de la poliadenilación, ya
que aproximadamente unos 10 o 35 nucleótidos después
unas enzimas específicas separan la ARN-polimerasa del ARN
recién sintetizado y otra enzima, la poliA-polimerasa, añade
al extremo 3’ de éste un segmento de 50 a 250 nucleótidos
de adenina, la llamada cola de poliA, que protege la
información del ARN de la degradación por las exonucleasas.
La molécula de ARN resultante recibe el nombre de
transcrito primario, pre-ARNm o ARN heterogéneo nuclear
(ARNhn).
MADURACIÓN POST-TRANSCRIPCIONAL
En procariotas: la maduración ocurre o no según el tipo de ARN sintetizado; si se sintetiza un ARN
mensajero no hay maduración sino que es directamente traducido y a partir de él se forma una proteína
funcional. Por el contrario, si se transcribe el ADN que codifica para los ARN transferentes o para los ARN
ribosómicos se forma una molécula larga de ARN llamada transcrito primario que posteriormente
experimenta un proceso de maduración mediante el cual es cortada en fragmentos más pequeños por
enzimas específicas para dar lugar a los distintos ARN transferentes o a los ARN ribosómicos.
MADURACIÓN en eucariotas
Los genes de eucariotas están segmentados en intrones y exones, con lo que siempre hace falta un proceso de
maduración en el que se eliminen los intrones y se empalmen los exones (excepcionalmente hay algunos genes eucariotas,
como los de las histonas, que no presentan intrones.
La maduración, consiste en la eliminación de los intrones y la unión de los exones mediante un proceso de empalme
llamado “splicing”; se produce en el núcleo y la lleva a cabo una enzima denominada ribonucleoproteína pequeña nuclear
(RNPpn), formada por un tipo de ARN (ARN pequeño nuclear o ARNpn) unido a proteína. Varias RNPpn se asocian a
proteínas y forman un complejo llamado espliceosoma. El proceso comienza cuando los intrones forman unos bucles que
provocan el acercamiento de los extremos de los exones, y continúa con el corte de los intrones y la unión de los exones
para formar el ARN mensajero maduro que ya está en condiciones de salir del núcleo.
D1.2.15 Modificación postranscripcional en células eucarióticas
El BI considera que la cola de poli A y la caperuza o casquete 5´ se producen después de la transcripción
También habla de la eliminación de intrones que hemos visto anteriormente
D1.2.16 Empalme alternativo de exones para producir variantes de una proteína a partir de un gen
individual
Un mismo gen puede madurar de distintas maneras dependiendo de cómo se eliminen los intrones
(empalme o “splicing” alternativo). De este modo, a partir de un solo gen se pueden obtener
diferentes proteínas.
• Ejemplo de empalme alternativo:
• En mamíferos, la proteína tropomiosina es codificada por un gen que tiene 11 exones; el ARNm
precursor de la tropomiosina se empalma de forma diferente en distintos tejidos, dando lugar a
cinco formas diferentes de la proteína (por ejemplo, en el músculo esquelético falta el exón 2 y
en el músculo liso faltan los exones 3 y 10).
• En la mosca de la fruta (Drosophila melanogaster), la proteína Dscam ayuda a orientar las
células nerviosas en crecimiento hacia los tejidos que inervan; se ha demostrado que puede
haber aproximadamente 38000 combinaciones distintas de ARNm de esta proteína según cómo
se haya llevado a cabo la eliminación de los intrones y se hayan empalmado los exones para dar
lugar al ARNm maduro.
D1.2.14 Las secuencias no codificantes en el ADN no codifican polipéptidos
Los ejemplos se deben limitar a los reguladores de la expresión génica, los intrones, los telómeros y
los genes para los ARNr y ARNt en eucariotas.
Destacamos secuencias de bases del ADN que no codifican polipéptidos:
- Secuencias de bases que se transcriben para producir ARNt
- Secuencias de bases que se transcriben para producir ARNr
- Secuencias de bases utilizadas para la regulación de la expresión génica, como promotores
- Telomeros : extremos de los cromosomas
- Intrones: no se traducen
CARACTERÍSTICAS DE LOS GENES EN PROCARIOTAS Y EUCARIOTAS
Organismos procariotas:
1- Una sola molécula de ADN circular libre en el citoplasma y no está asociado a proteínas.
2- Casi todo el ADN tiene información para la síntesis de proteínas.
3- Genes continuos, toda la información de un gen se traduce en una proteína.
Organismos eucariotas:
1- El ADN se localiza en el núcleo, y está asociado con histonas
2- Solo un 10 % (o menos) se emplea para codificar proteínas.
3- ADN repetitivo: secuencias de nucleótidos repetidas muchas veces, que no codifican proteínas
4- Los genes tienen secuencias de nucleótidos llamadas intrones y exones, intercalados unos entre otros.
los intrones se transcriben pero no se traducen; los exones se transcriben y se traducen (forman una
cadena polipeptídica
D 2.1.5 La traducción como síntesis de polipéptidos a partir del ARNm
La traducción es la síntesis de una cadena polipeptídica a partir de un ARNm y ocurre en el citoplasma.
Los nucleótidos se traducen a aminoácidos gracias al código genético.
Correspondencia entre nucleótidos y aminoácidos: el código genético
• Una vez conocido el papel del ARN mensajero como intermediario entre el ADN y las proteínas,
quedaba por aclarar cómo la secuencia de nucleótidos del ARN se podía traducir en una secuencia de
aminoácidos (lo que implicaba pasar de un lenguaje de cuatro “letras” (los cuatro tipos de nucleótidos
que contiene el ARN) a otro de veinte, los 20 tipos de aminoácidos diferentes que pueden contener las
proteínas.
• Dado que hay 20 aminoácidos distintos y sólo hay cuatro tipos de nucleótidos diferentes, cada
aminoácido no puede venir determinado por un único nucleótido (41 = 4 < 20) ni tampoco por dos
nucleótidos (42 = 16 < 20); como mínimo se necesitaban tres nucleótidos para poder determinar cada
aminoácido y así cubrir los 20 aminoácidos posibles (43 = 64 > 20).
Por ello, se estableció como hipótesis de trabajo que
cada triplete de tres nucleótidos consecutivos determinaban
un aminoácido.
• Esa hipótesis de trabajo se vio confirmada posteriormente gracias a una serie de experimentos
desarrollados en la segunda mitad del siglo XX por científicos como el bioquímico español Severo
Ochoa, premio Nobel de Medicina en 1959.
• Severo Ochoa y Marianne Grunberg-Manago aislaron en 1955 la enzima polinucleótido fosforilasa,
capaz de sintetizar ARNm sin necesidad de molde, uniendo los nucleótidos que hubiera en el medio. Así,
a partir de un medio con nucleótidos de uracilo lograron sintetizar un ARN formado exclusivamente por
una sucesión de nucleótidos de uracilo al que llamaron poli-U.
• Posteriormente, Nirenberg y Matthaei
realizaron un experimento en el que
dispusieron una serie de 20 tubos y en cada
tubo puso uno solo de los 20 aminoácidos
proteicos, que previamente habían marcado
con 14C, radiactivo. En todos los tubos
añadieron además el poli-U y todo lo
necesario para la síntesis de proteínas.
Niremberg y Matthaei observaron que tan
solo aparecía un polipéptido radiactivo en el
tubo que contenía el aminoácido fenilalanina
y el análisis de dicho polipéptido demostró
que efectivamente estaba constituido
únicamente por fenilalanina. Dedujeron que
el triplete UUU codificaba para fenilalanina
D1.2.8 Características del código genético
• De los 64 posibles codones, 61 codones codifican para los 20 aminoácidos que forman parte de las
proteínas. Los tres codones restantes (UAA, UAG, UGA) no codifican para ningún aminoácido, sino
que indican el final de la síntesis de proteínas; son los llamados codones de parada.
• Es un código universal: el mismo triplete o codón codifica para el mismo aminoácidos en todos los
seres vivos (aunque existen algunas excepciones: las mitocondrias, algunas bacterias y algunos
protoctistas tienen alguna variación en el código para alguno de los codones).
• Es un código degenerado (redundante): dado que existen más codones codificantes (61) que
aminoácidos, varios codones diferentes pueden determinar un mismo aminoácido. Esto supone
una ventaja, ya que en el caso de que se produzca un cambio en algún nucleótido, puede que no
cambie el aminoácido.
• No hay solapamiento: los tripletes se disponen de manera lineal, consecutiva y sin solapamiento,
es decir, cada nucleótido sólo pertenece a un triplete.
• La lectura del ARNm por parte del ribosoma se hace en un único sentido 5’ 3’, desde el codon
que marca el comienzo de la proteína (el codon iniciador, AUG, que codifica para metionina) hasta
el que indica su final (uno de los codones de terminación o parada: UAA, UAG, UGA).
D1.2.9 Uso del código genético expresado como tabla de codones de ARNm
Codones con doble función: el código genético oculto
Investigadores estadounidenses han descubierto la existencia de un nuevo código genético superpuesto al
conocido. Se ha demostrado que el 15% de los codones del genoma humano tienen una doble función (se
denominan duones):
- Actúan en la síntesis de proteínas
- Actúan en el control y la regulación de la expresión génica durante, con secuencias específicas de
reconocimiento de factores de transcripción.
D1.2.12 Direccionalidad de la transcripción y de la traducción
La transcripción y la traducción siempre se realizan en sentido 5’ a 3’
D1.2.6 Funciones del ARNm, los ribosomas y el ARNt en la traducción.
D1.2.7 Apareamiento de bases complementarias entre el ARNt y el ARNm
D1.2.10 Movimiento paso a paso del ribosoma a lo largo del ARNm y unión de cada aminoácido mediante un
enlace peptídico con la cadena poli peptídica en crecimiento
D1.2.17 Iniciación de la traducción
Traducción: síntesis de una cadena polipeptídica a partir de la información contenida en el ARN mensajero.
Este proceso necesita:
• Ribosomas, orgánulos en los que se realiza la síntesis de proteínas.
• ARN mensajero (ARNm), contiene la información genética para la síntesis de la proteína.
• Aminoácidos: serán unidos en el proceso de traducción para originar la cadena polipeptídica.
• ARN de transferencia (ARNt): transporta los aminoácidos a los ribosomas en el orden correcto
determinado por la secuencia de nucleótidos del ARNm.
• ARN ribosómico (ARNr): forma parte esencial del propio ribosoma.
• Enzimas y energía, necesarias en toda reacción de biosíntesis.
Etapas del proceso de traducción:
• Activación previa de los aminoácidos.
• Traducción, que consta a su vez de tres fases:
• Iniciación de la síntesis.
• Elongación de la cadena polipeptídica.
• Terminación de la síntesis.
• Procesamiento después de la traducción: dependiendo de la proteína, puede incluir la unión entre
varias cadenas polipeptídicas o la unión a moléculas no proteicas (grupo prostético) como
coenzimas, iones…
.
Fase 1. Activación de los aminoácidos
Tiene lugar en el citoplasma, no en los ribosomas.
La activación es el proceso en el que las moléculas de
ARN transferente (ARNt) se unen a sus aminoácidos
específicos. Cada aminoácido se une a un ARNt
específico diferente. Es una reacción catalizada por la
enzima aminoacil-ARNt-sintetasa .
Esta unión requieresla energía de una molécula de
ATP (que es hidrolizada a AMP y PPi) y dando lugar a
un aminoacil-ARNt
La unión del aminoácido y su ARNt se realiza entre el
grupo carboxilo del aminoácido y el –OH del extremo 3´de
ARNt.
A. Iniciación de la traducción.
En el ribosoma se distinguen tres lugares diferentes de unión de los ARNt : el sitio P donde se incorpora
el primer aminoácido unido a su correspondiente ARNt y donde se sitúa la cadena polipeptídica en
formación; el sitio A donde van entrando los siguientes aminoácidos, unidos a sus correspondientes
ARNt, que se van añadiendo a la cadena de proteína; y el sitio E, donde se sitúa el ARN transferente que
ha dejado su aminoácido y está a punto de salir del ribosoma
Para iniciar el proceso de traducción, una molécula de ARNm se
une a la subunidad pequeña del ribosoma en el sitio de unión del
ARNm. La subunidad pequeña se mueve respecto del ARNm hasta
que encuentra el codon de inicio (el primer codon AUG), que se
sitúa en el sitio P de la subunidad. El anticodón de este primer
aminoacil-ARNt está formado por tres bases (UAC)
complementarias a las del codón iniciador, que lleva unida
metionina en eucariotas y formil-metionina en procariotas se une
a dicho codon de inicio AUG.
A continuación, la subunidad grande del ribosoma se une a la
pequeña, formando el llamado complejo ribosomal o complejo
activo.
La iniciación de la síntesis de proteínas requiere energía, que
aporta el GTP (dando lugar a GDP y Pi), y unas proteínas llamadas
factores de iniciación.
B. Elongación de la cadena polipeptídica (formación de enlace peptídico y translocación ribosomal)
La elongación consiste en el alargamiento de la cadena proteica, y se inicia cuando un segundo aminoácil-ARNt, cuyo
anticodón es complementario del codón situado a continuación del codón iniciador, “entra” en el ribosoma y ocupa el
sitio A que está libre. El siguiente paso es la formación de un enlace peptídico entre el aminoácido que ocupa el sitio P
(la metionina o la formilmetionina) y el nuevo aminoácido que ocupa el sitio A. Este enlace está catalizado por la enzima
peptidil-transferasa.
Al formarse el enlace, el aminoácido iniciador, es decir, el aminoácido que estaba en el sitio P, se traslada al otro ARNt, al
que está en el sitio A. En el sitio P queda un ARNt sin aminoácido y después se produce la translocación del ribosoma: el
ribosoma se desplaza exactamente tres bases a lo largo del ARNm en sentido 5´ → 3. Ahora el ARNt sin aminoácido pasa
a ocupar el sitio E y se libera al citoplasma para ser reutilizado. El dipeptidil-ARNt pasa a ocupar el sitio P. El centro A
queda libre hasta que se incorpore otro aminoacil-ARNt, repitiéndose el proceso y se alarga la cadena proteica. La
elongación necesita energía que aporta el GTP y unas proteínas denominadas factores de elongación.
C. Finalización de la síntesis.
La síntesis de la proteína termina cuando el ribosoma llega a un lugar del ARNm, donde hay un codón de
terminación ( UAA, UGA o UAG) que no es reconocido por ningún ARNt, y si por unas proteínas llamadas factores de
liberación que se sitúan en el sitio A, y hacen que la peptidil-transferasa separe la cadena proteica del ARNm.
Terminada la traducción, la proteína formada, el ARNm y el ARNt abandonan el ribosoma, que se disocia en sus
dos subunidades hasta el momento en que se inicie una nueva síntesis
Tanto en procariotas como eucariotas, si el el ARNm es bastante largo, puede ser
traducido por unos cuantos ribosomas a la vez, formando un polirribosoma o
polisoma. Este hecho permite que las células sinteticen rápidamente muchas
copias de un mismo polipéptido.
En los procariotas, al no haber división entre núcleo y citoplasma, la traducción es
simultánea a la transcripción: el ARNm comienza a traducirse antes de que
termine la transcripción. A medida que la cadena polipeptídica se sintetiza, va
adoptando una determinada estructura secundaria y terciaria, mediante la
formación de enlaces de hidrógeno y disulfuro entre los aminoácidos que la
constituye
D1.2.18 Modificación de polipéptidos a su estado funcional
• A medida que la cadena polipeptídica se va sintetizando, va
adoptando una determinada estructura secundaria y
terciaria, mediante la formación de puentes de hidrógeno,
enlaces disulfuro, interacciones iónicas, hidrofóbicas y
fuerzas de Van der Waals entre los aminoácidos que la
constituyen.
• Tras acabar la traducción, hay proteínas enzimáticas que ya
son activas y otras que necesitan eliminar algunos
aminoácidos para serlo.
• Fosforilación o adición de moléculas glucídicas en algunos
aminoacídos del polipéptido
• Eliminación del aminoácido iniciador (la metionina inicial en
eucariotas o la formil-metionina en procariotas).
• Algunas enzimas necesitan asociarse a iones o a coenzimas
para poder realizar su función.
• Las proteínas pueden estar constituidas por una única
cadena polipeptídica o por varias cadenas, cada una de las
cuales sería una subunidad. Las subunidades pueden ser
iguales o diferentes, según provengan del mismo gen o de
genes diferentes.
MODIFICACIÓN DE PREPROINSULINA A INSULINA
- La preproinsulina es producida en el [Link]
y tiene 100 aminoácidos.
- Después pasa al lumen del r.e rugoso y se
elimina el péptido señal que tiene 24 aa y
queda la proinsulina con 86 aa
- La proinsulina se pliega con tres enlaces
disulfuro para estabilizar la estructura terciaria.
- Proteasas rompen dos enlaces peptídicos, se
elimina una secuencia de 33 aminoácidos y
quedan dos cadenas separadas: cadena A o alfa
(21 aa) y cadena B o beta (32 aa)
- Otra proteasa elimina dos aminoácidos de la
cadena B, quedando finalmente la insulina con
51 aminoácidos
• Las proteínas destinadas a ser utilizadas en el citoplasma, en las mitocondrias, en los cloroplastos o en
el núcleo son sintetizadas por ribosomas libres en el citoplasma.
• Las proteínas destinadas a ser utilizadas en el retículo endoplasmático, en el aparato de Golgi, en los
lisosomas, en la membrana plasmática o en el exterior de la célula son sintetizadas por ribosomas
ligados al retículo endoplasmático.
Toda proteína recién formada lleva un “péptido señal”, el cual le permite reconocer el lugar al que va destinado
Si las proteínas son sintetizadas por los ribosomas que están unidos a las membranas del RER, el péptido
señal conduce a las proteínas al interior de las cisternas del RER; desde el RER llegan al Aparato de Golgi en
el interior de vesículas y, desde el Golgi se reparten a los lisosomas, vesículas de secreción,……
Si las proteínas son sintetizadas en los ribosomas libres que hay en el citosol, el péptido señal las lleva al
núcleo, las mitocondrias, los cloroplastos o están en el citosol.
TRADUCCIÓN
DIFERENCIAS entre procariotas y eucariotas.
PROCARIOTAS EUCARIOTAS
Lugar Solo en el citoplasma. En el citosol, ribosomas del
RER, mitocondrias y
cloroplastos.
Aminoácido iniciador Formilmetionina Metionina
Simultaneidad Transcripción y La traducción está
traducción son separada en el espacio y
simultáneas. en el tiempo de la
transcripción.
Número de Se forma más de una Se forma solo una proteína
proteínas formadas proteína en la lectura del en la lectura del ARNm
ARNm (ARNm (ARNm monocistrónico o
policistrónico o monogénico)
poligénico)
D1.2.19 Reciclaje de aminoácidos por los proteosomas
Las proteínas que ya no tienen o son incapaces de
realizar una función son descompuestas por los
proteosomas.
Las proteínas identificadas para la degradación se
marcan con una cadena de proteínas pequeñas,
ubiquitina, es la señal para que las proteínas sean
reconocidas por las subunidades reguladoras en cada
extremos de los proteosomas. Luego despliega
proteínas y se introducen en la cámara central
mediante una subunidad que usa ATP. En la cámara
central o núcleo del proteosoma, múltiples proteasas
digieren las proteínas en cadenas de entre 2 y 20
aminoácidos que salen de proteosoma y se pueden
usar para la síntesis de nuevas proteínas
D1.2.11 Mutaciones que modifican la estructura de las proteínas
SE ESTUDIARÁN EN EL TEMA DE MUTACIONES: ANEMIA FALCIFORME, MUTACIÓN DE LA HEMOGLOBINA
Preguntas transversales
• ¿Cómo contribuye la diversidad de proteínas producidas al
funcionamiento de una célula?
• ¿Qué procesos biológicos dependen de los enlaces de hidrógeno?
