Белокаш

Белокаш (протеинаш, полипептидаш^[1]) — пептидан зӀенаца хьалха-тӀаьхьа вовшахтесна альфа-аминомустненах (оьрс. альфа-аминокислоты) лаьтташ йолу лекха молекулин хӀуманаш ю. Дийначу организмийн аминомустненан хӀоттам билгалбоккху генетикан кодаца, синтез йечу хенахь дукхахьолехь лелайо ткъе стандартийн аминомустнаной. Церан вовшех йозу хӀуманийн дукхалло кхуллу шорта билгалонаш йолу белокийн молекулаш. Цул сов, кест- кеста белокан чуйогӀуш йолу бухайисна аминомустненан посттрансляционан модификацеш хуьлу, ткъа модификацеш хила тарло белок шен болх бан йолале я белок клеткан чохь шен болх бечу хенахь. Кест-кеста дийначу организман тайп-тайпана белокийн молекулаш кхуллу чолхе комплексаш, масала фотосинтетикан комплекс.

Кхийолу биополимерийн (полисахаридаш а, дезоксирибонуклеинан муьсталган а) белхашца юьстича, дийначу организман клеткийн белокан функцеш алсамо ю. Иштта, белокаш-ферменташ биохимин реакцеш сиха йо (катализ йо), иштта цара доккха дакъа лоцу хӀумаллийн хийцамехь. Цхьайолу белокаш структруран а, механикин а функцеш кхочушйо, цу хьокъехь цара кхуллу клеткийн кепана (формина) гӀодеш йолу цитоскелет. Цул сов, белокан коьрта дакъа ду клеткийн хааман системашкахь а, иммуннан жоьпехь а, клеткийн циклехь а.

Адаман а, дийнатийн а даарехь боккха меттиг дӀалоцу белокаш, хӀунда аьлча адаман а, дийнатийн а дегӀе ерриг хийца амал йоцу аминомуьсталган синтез ца яло, цхьа дакъа белокан кхачанца хила деза. Белокан хьостанаш ду: жижиг а, котам а, чӀара а, шура а, бӀараш а, кхоьн культураш а, буьртиг-ялта а; жимчу декъехь: хасстоьмаш а, стоьмаш а, цӀазамаш а, жӀаьлин нускалш а.

Кхача дегӀах болучу процессехь ферменташ кира кхаьчна белокаш аминомуьсталган кепе кхаччалц йоха а йо. Аминомуьсталгаш организман долара белокан биосинтез ян лелош ю. Иштта энерги схьаэца аминомуьсталгаш екъаяла тарло.

Белокийн секвенировани кепаца хьалхара белокан аминомуьсталган рогӀалла — инсулин — билгалъяккхар бахьана долуш 1958-чу шарахь Сенгер Фредерикан химин декъехь Нобелан совгӀат делира.

Гемоглобинан а, миоглобинан а хьалхара кхаабараме структураш (хӀоттамаш) йаьккхина рентгенан зӀаьнарийн дифракци ярца. Оцу хьесапехь 1950-чу шерийн чаккхенгахь белхаш бина Перуц Максо а, Кендрю Джоно а^[2]^[3]. Ткъа 1962-чу шарахь цу шинна химин декъехь Нобелан совгӀат делира.

Хьостанаш

↑ С химической точки зрения все белки являются полипептидами. Однако короткие, меньше 30 аминокислотных остатков в длину полипептиды, особенно химически синтезированные, нельзя назвать белками.
↑ Perutz M. F., Rossmann M. G., Cullis A. F., Muirhead H., Will G., North A. C. Structure of haemoglobin: a three-dimensional Fourier synthesis at 5.5-A. resolution, obtained by X-ray analysis (англ.) // Nature. — 1960. — Vol. 185, iss. 4711. — P. 416—422. — PMID 18990801.
↑ Kendrew J. C., Bodo G., Dintzis H. M., Parrish R. G., Wyckoff H., Phillips D. C. A three-dimensional model of the myoglobin molecule obtained by x-ray analysis (англ.) // Nature. — 1958. — Vol. 181, iss. 4610. — P. 662—666. — PMID 13517261.

[1] С химической точки зрения все белки являются полипептидами. Однако короткие, меньше 30 аминокислотных остатков в длину полипептиды, особенно химически синтезированные, нельзя назвать белками.

[2] Perutz M. F., Rossmann M. G., Cullis A. F., Muirhead H., Will G., North A. C. Structure of haemoglobin: a three-dimensional Fourier synthesis at 5.5-A. resolution, obtained by X-ray analysis (англ.) // Nature. — 1960. — Vol. 185, iss. 4711. — P. 416—422. — PMID 18990801.

[3] Kendrew J. C., Bodo G., Dintzis H. M., Parrish R. G., Wyckoff H., Phillips D. C. A three-dimensional model of the myoglobin molecule obtained by x-ray analysis (англ.) // Nature. — 1958. — Vol. 181, iss. 4610. — P. 662—666. — PMID 13517261.

[1]

[2]

[3]