Saltar ao contido

Caseína

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.

As caseínas (do latín caseus, "queixo") son unha familia de fosfoproteínas, que comprenden os tipos αS1, αS2, β, e κ. Estas proteínas encóntranse comunmente no leite dos mamíferos, e supoñen ata o 80% das proteínas do leite de vaca e entre o 20% e o 45% no leite humano.[1] A caseína ten moitas aplicacións, desde ser o principal compoñente do queixo, a utilizarse como aditivo alimentario, ou como aglutinante na industria.[2] Como alimento a caseína fornece aminoácidos, carbohidratos, e dous elementos inorgánicos, calcio e fósforo.

Composición

[editar | editar a fonte]

A caseína contén unha gran cantidade de residuos de prolina, que non interaccionan. Non hai tampouco pontes disulfuro que liguen partes da molécula entre si. Como resultado, ten unha estrutura terciaria relativamente simple. É relativamente hidrófoba, o que fai que sexa pouco soluble en auga. No leite encóntrase en forma de partículas en suspensión chamadas "micelas de caseína", que mostran algunha semellanza coas micelas de tipo surfactante no sentido de que as partes hidrofílicas están na superficie e teñen forma esférica, pero que tamén teñen a gran diferenza de que o interior das micelas de caseína está moi hidratada, cousa que non ocorre nas outras. Nas micelas as moléculas de caseína están unidas entre si por medio de ións calcio e interaccións hidrofóbicas. Hai varios modelos que explican a conformación especial da caseína nas micelas [3]. Un deles propón que o núcleo das micelas está formado por varias submicelas, e a periferia consta de microvilosidades de κ-caseína [4][5]. Outro modelo suxire que o núcleo está formado por fibrilas entrelazadas de caseína [6]. Finalmente, o modelo máis recente [7] propón que se forma un enlace dobre entre as caseínas para que teña lugar a xelificación. Os tres modelos consideran que as micelas son partículas coloidais formadas por agregados de caseína envoltos en moléculas de κ-caseína solubles.

O punto isoeléctrico da caseína é 4,6. Como o pH do leite é 6,6, no leite a caseína ten carga negativa. A proteína purificada é insoluble en auga. En solucións de sales neutros é tamén insoluble, pero é facilmente dispersable en álcalis diluídos e en solucións de sales como o oxalato de sodio e o acetato de sodio.

O encima tripsina pode hidrolizar peptonas que conteñen fosfatos. Utilízase para formar un tipo de adhesivo orgánico.[8]

Beta-caseína

[editar | editar a fonte]

A beta-caseína humana é a principal proteína do leite humano. A proteína únese a ións calcio polas súas rexións fosforiladas, as cales son rexións con secuencias moi conservadas. O calcio despois une as caseínas unhas a outras e forma micelas, o que as fai máis apropiadas para que as inxiran os nenos lactantes. Tamén ten efectos de tipo opioide sobre os patróns de sono dos neonatos. A proteína, en conxunto, é desordenada e caracterízase por ter un enrolamento aleatorio. Esta estrutura pode ser modificada ata certo punto cos incrementos de temperatura.[9]

No leite de vaca hai dúas variantes xenéticas principais da beta-caseína chamadas A1 e A2, que só se diferencian nun aminoácido; unha prolina que aparece na posición 67 na A2, mentres que na A1 aparece nesa posición unha histidina.[10] Debido ao modo en que a beta-caseína interacciona cos encimas dixestivos, a A1 e a A2 son procesadas de modo diferente, e na dixestión da beta-caseína A1 pode orixinarse un péptido especial de sete aminoácidos chamado beta-casomorfina-7 (BCM-7).[10]

Usos

[editar | editar a fonte]
Produción de queixo.

Na produción do queixo a partir do leite a caseína é o compoñente principal. O queixo prodúcese por coagulación da caseína do leite utilizando callo de tenreira, que contén o encima quimosina (ou úsase quimosina obtida por enxeñaría xenética).[11] A diferenza de moitas proteínas, a caseína non coagula coa calor. Durante o proceso de coagulación as proteases actúan sobre a porción soluble da caseína, a κ-caseína, orixinando un estado micelar inestable que dá luga á formación do coágulo. A caseína coagulada con quimosina denomínase paracaseína. Outra forma de denominalos é chamar caseinóxeno á proteína non coagulada e caseína á coagulada.

En pintura artística utilízouse como medio hidrosoluble de secado rápido, ata que apareceron as pinturas acrílicas.

Utilizouse tamén na fabricación de colas para madeiras.[12][13]

Tamén se utiliza como aglutinante en diversas industrias [2].

Algúns dos primeiros plásticos fabricados estaban baseados na caseína, como o galalith. Tamén se poden fabricar fibras con caseína por extrusión, como Lanital, Aralac ou QMilch.

Tamén se utiliza como suplemento alimentario, xa que favorece unha lenta e continuada absorción de aminoácidos.[14][15][16]

Compostos derivados da caseína utilízanse en odontoloxía.[17][18]

Controversias

[editar | editar a fonte]

Aínda que se ten ás veces afirmado que hai unha asociación entre a caseína e algunhas doenzas, en estudos posteriores e revisións non se atoparon probas desas asociacións e ningunha autoridade regulatoria a prohibe ou restrinxe para a alimentación humana.

Autismo

[editar | editar a fonte]

Aínda que se teñen utilizado dietas baixas en caseína e glute no tratamento do autismo, non hai evidencias de que sexan efectivas,[19] e unha revisión de 2006 de sete estudos concluíu que non había suficientes evidencias en conxunto como para xustificar a exclusión da caseína da dieta dos pacientes.[20]

Beta-caseínas A1/A2 no leite

[editar | editar a fonte]
Novo tenreiro de vaca frisoa. As vacas frisoas producen principalmente leite rico en A1

Dos seis tipos principais de proteína do leite de vaca, catro son caseínas e as outras dúas son proteínas do soro lácteo. As caseínas xeralmente supoñen o 80% das proteínas do leite de vaca. Unha das principais é a beta-caseína. Hai diferentes clases de beta-caseína, pero as máis comúns son a beta-caseína A1 e a beta-caseína A2. A proporción destas proteínas varía segundo a raza das vacas. As de raza frisoa (Holstein) producen principalmente leite rico en A1, e outras razas, como a Guernsey ou as ovellas e cabras, producen principalmente leite rico en A2.

O interese na distinción entre as beta-caseínas A1 e A2 empezou a principios da década de 1990 por investigacións científicas epidemiolóxicas realizadas en Nova Zelandia, que atoparon correlacións entre o leite con beta-caseína A1 e varias doenzas crónicas.[10] A investigación xerou interese nos medios de comunicación, científicos e no público.[10][21] Unha revisiónn independente publicada en 2005 non atopou ningunha diferenza discernible entre tomar leite A1 ou A2 sobre o risco de contraer doenzas crónicas.[10] A Autoridade Europea para a Saúde Alimentaria levou a cabo unha revisión da literatura publicada sobre o consumo deste tipo de leites en 2009 e non atopou ningunha relación identificable entre o consumo de leite e as enfermidades crónicas,[22] concluíndo que "non se estableceu unha relación de causa e efecto entre o consumo na dieta de β-casomorfina bovina 7 (BCM7), péptidos relacionados ou as súas posibles proteínas precursoras e enfermidades non comunicables". Os estudos que indicaban que os había tiñan defectos significativos, e ademais os datos son inadecuados para que sirvan para facer recomendacións no tratamento do autismo.[23]

Comercialízanse leites ricos en A2 en diversos países.[24] A beta-caseína A1 é o tipo máis común atopado no leite de vaca europeo, excluíndo Italia e Francia, que teñen maior proporción de vacas A2), os Estados Unidos, Australia e Nova Zelandia.[22]

Outros efectos

[editar | editar a fonte]

A caseína interacciona con algúns fármacos. Os sales de caseinato reducen a biodispoñibilidade dalgúns fármacos, como a fenitoína.[25]

Unha pequena proporción de persoas é alérxica á caseína, polo que debe tomar dietas libres de caseína. A caseína nos alimentos ten as denominacións de caseinato de sodio, caseinato de calcio ou proteína láctea. Ademais de en produtos lácteos pode atoparse en barras enerxéticas, bebidas e alimentos empaquetados.[26]

Notas

[editar | editar a fonte]
  1. ↑ Kunz, C; Lonnerdal, B (1990). "Human-milk proteins: analysis of casein and casein subunits...". American Journal of Clinical Nutrition (The American Society for Clinical Nutrition) 51 (1): 37–46. PMID 1688683. Consultado o 14 January 2011. 
  2. ↑ 2,0 2,1 "Industrial Casein" Arquivado 12 de novembro de 2012 en Wayback Machine., National Casein Company
  3. ↑ Dalgleish DG (1 November 1998). "Casein micelles as colloids. Surface structures and stabilities". J Dairy Sci. 81 (11): 3013–8. doi:10.3168/jds.S0022-0302(98)75865-5. 
  4. ↑ Walstra P (1979). "The voluminosity of bovine casein micelles and some of its implications". J Dairy Sci UK 46 (2): 317–22. 
  5. ↑ Lucey JA (1 February 2002). "Formation and Physical Properties of Milk Protein Gels". J Dairy Sci. 85 (2): 281–94. PMID 11913691. doi:10.3168/jds.S0022-0302(02)74078-2. 
  6. ↑ Holt C (1992). "Structure and stability of bovine casein micelles". Adv Protein Chem. 43: 63–151. PMID 1442324. doi:10.1016/S0065-3233(08)60554-9. 
  7. ↑ Horne DS (1998). "Casein interactions: Casting light on the black boxes, the structure in dairy products". Int Dairy J. 8 (3): 171–7. doi:10.1016/S0958-6946(98)00040-5. 
  8. ↑ "CCMR - Ask A Scientist!". Ccmr.cornell.edu. 1998-09-24. Consultado o 2011-09-29. 
  9. ↑ "DP00199: Beta-casein". Consultado o 5 March 2012. 
  10. ↑ 10,0 10,1 10,2 10,3 10,4 Truswell AS (2005). "The A2 milk case: a critical review". European Journal of Clinical Nutrition 59 (5): 623–31. PMID 15867940. doi:10.1038/sj.ejcn.1602104. 
  11. ↑ Fankhauser, David B. (2007). "Fankhauser's Cheese Page". Arquivado dende o orixinal o 25 de setembro de 2007. Consultado o 2007-09-23. 
  12. ↑ "History of the de Havilland Mosquito", RAAF Museum
  13. ↑ "Copia arquivada". Arquivado dende o orixinal o 22 de decembro de 2011. Consultado o 07 de decembro de 2012. 
  14. ↑ Boirie, Y., Dangin, M., Gachon, P., Vasson, M.P., Maubois, J.L. and Beaufrere, B. (1997) "Slow and fast dietary proteins differently modulate postprandial protein accretion." Proclamations of National Academy of Sciences 94, 14930-14935.
  15. ↑ Jay R. Hoffman and Michael J. Falvo (2004). "Protein - Which is best?". Journal of Sports Science and Medicine (3): 118–130. 
  16. ↑ Miura, Y.; Kato, H.; Noguchi, T. (2007). "Effect of dietary proteins on insulin-like growth factor-1 (IGF-1) messenger ribonucleic acid content in rat liver". British Journal of Nutrition 67 (2): 257. doi:10.1079/BJN19920029. PMID 1596498.
  17. ↑ Louis Malcmacher. "Enamel Remineralization: The Medical Model of Practicing Dentistry". Dentistry Today. Arquivado dende o orixinal o 16 de xuño de 2013. Consultado o 07 de decembro de 2012. 
  18. ↑ Glenn Walker, Fan Cai, Peiyan Shen, Coralie Reynolds, Brent Ward, Christopher Fone, Shuji Honda, Megumi Koganei, Munehiro Oda and Eric Reynolds (2006). "Increased remineralization of tooth enamel by milk containing added casein phosphopeptide-amorphous calcium phosphate". Journal of Dairy Research 73 (1): 74–78. PMID 16433964. doi:10.1017/S0022029905001482. 
  19. ↑ Millward C, Ferriter M, Calver S, Connell-Jones G. Gluten- and casein-free diets for autistic spectrum disorder. Cochrane Database of Systematic Reviews 2008, Issue 2. Art. No.: CD003498. doi 10.1002/14651858.CD003498.pub3.
  20. ↑ Christison GW, Ivany K (2006). "Elimination diets in autism spectrum disorders: any wheat amidst the chaff?". J Dev Behav Pediatr 27 (2 Suppl 2): S162–71. PMID 16685183. doi:10.1097/00004703-200604002-00015. Owing to significant methodological flaws, the currently available data are inadequate to guide treatment recommendations. 
  21. ↑ Truswell AS (2006). "Reply: The A2 milk case: a critical review". European Journal of Clinical Nutrition 60 (7): 924–5. doi:10.1038/sj.ejcn.1602454. 
  22. ↑ 22,0 22,1 EFSA (2009). "Review of the potential health impact of β-casomorphins and related peptides: Review of the potential health impact of β-casomorphins and related peptides". EFSA Journal 7 (2): 231r. doi:10.2903/j.efsa.2009.231r. 
  23. ↑ Christison GW, Ivany K (2006). "Elimination diets in autism spectrum disorders: any wheat amidst the chaff?". J Dev Behav Pediatr 27 (2 Suppl 2): S162. PMID 16685183. doi:10.1097/00004703-200604002-00015. 
  24. ↑ Smith OB, Longe RL, Altman RE, Price JC. (1988). "Recovery of phenytoin from solutions of caseinate salts and calcium chloride.". Am J Hosp Pharm 45 (2): 365–8. PMID 3129937. 
  25. ↑ Docena, G. H.; Fernandez, R.; Chirdo, F. G.; Fossati, C. A. (1996). "Identification of casein as the major allergenic and antigenic protein of cow's milk". Allergy (en inglés) 51 (6): 412–416. ISSN 0105-4538. doi:10.1111/j.1398-9995.1996.tb04639.x. Arquivado dende o orixinal o 18 de outubro de 2019. Consultado o 07 de abril de 2019. 

Véxase tamén

[editar | editar a fonte]

Outros artigos

[editar | editar a fonte]

Bibliografía

[editar | editar a fonte]

Ligazóns externas

[editar | editar a fonte]
Traído desde «https://gl.wikipedia.org/w/index.php?title=Caseína&oldid=6760706»