ALOX15

ALOX15
Ідентифікатори
Символи	ALOX15, 12-LOX, arachidonate 15-lipoxygenase, LOG15, 15-LOX-1, 15LOX-1, 15-LOX
Зовнішні ІД	OMIM: 152392 MGI: 87997 HomoloGene: 44935 GeneCards: ALOX15
Онтологія гена
Молекулярна функція	• hepoxilin A3 synthase activity; • iron ion binding; • eoxin A4 synthase activity; • dioxygenase activity; • hepoxilin-epoxide hydrolase activity; • зв'язування з іоном металу; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • oxidoreductase activity; • phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding; • oxidoreductase activity, acting on single donors with incorporation of molecular oxygen, incorporation of two atoms of oxygen; • lipid binding; • arachidonate 15-lipoxygenase activity; • arachidonate 12(S)-lipoxygenase activity;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • гіалоплазма; • мембрана; • extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane; • lipid droplet; • клітинна мембрана;
Біологічний процес	• cellular response to calcium ion; • bone mineralization; • leukotriene metabolic process; • positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion; • positive regulation of actin filament polymerization; • negative regulation of adaptive immune response; • осифікація; • lipoxin A4 biosynthetic process; • lipid metabolism; • Загоєння ран; • phosphatidylethanolamine biosynthetic process; • regulation of peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway; • response to endoplasmic reticulum stress; • fatty acid metabolic process; • apoptotic cell clearance; • lipoxygenase pathway; • hepoxilin biosynthetic process; • regulation of engulfment of apoptotic cell; • positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade; • inflammatory response; • cellular response to interleukin-13; • positive regulation of cell-substrate adhesion; • arachidonic acid metabolic process; • cytokine-mediated signaling pathway; • long-chain fatty acid biosynthetic process;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	246
	11687
	ENSG00000161905
	ENSMUSG00000018924
	P16050
	P39654
	NM_001140
	NM_009660
	NP_001131
	NP_033790
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

ALOX15 (англ. Arachidonate 15-lipoxygenase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 17-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 662 амінокислот, а молекулярна маса — 74 804^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MGLYRIRVST	GASLYAGSNN	QVQLWLVGQH	GEAALGKRLW	PARGKETELK
VEVPEYLGPL	LFVKLRKRHL	LKDDAWFCNW	ISVQGPGAGD	EVRFPCYRWV
EGNGVLSLPE	GTGRTVGEDP	QGLFQKHREE	ELEERRKLYR	WGNWKDGLIL
NMAGAKLYDL	PVDERFLEDK	RVDFEVSLAK	GLADLAIKDS	LNVLTCWKDL
DDFNRIFWCG	QSKLAERVRD	SWKEDALFGY	QFLNGANPVV	LRRSAHLPAR
LVFPPGMEEL	QAQLEKELEG	GTLFEADFSL	LDGIKANVIL	CSQQHLAAPL
VMLKLQPDGK	LLPMVIQLQL	PRTGSPPPPL	FLPTDPPMAW	LLAKCWVRSS
DFQLHELQSH	LLRGHLMAEV	IVVATMRCLP	SIHPIFKLII	PHLRYTLEIN
VRARTGLVSD	MGIFDQIMST	GGGGHVQLLK	QAGAFLTYSS	FCPPDDLADR
GLLGVKSSFY	AQDALRLWEI	IYRYVEGIVS	LHYKTDVAVK	DDPELQTWCR
EITEIGLQGA	QDRGFPVSLQ	ARDQVCHFVT	MCIFTCTGQH	ASVHLGQLDW
YSWVPNAPCT	MRLPPPTTKD	ATLETVMATL	PNFHQASLQM	SITWQLGRRQ
PVMVAVGQHE	EEYFSGPEPK	AVLKKFREEL	AALDKEIEIR	NAKLDMPYEY
LRPSVVENSV	AI

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до оксидоредуктаз. Задіяний у таких біологічних процесах, як метаболізм жирних кислот, метаболізм ліпідів, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з ліпідами, іонами металів, іоном кальцію, іоном заліза. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, мембрані, ліпідних краплях.

Література

Kritzik M.R., Ziober A.F., Dicharry S., Conrad D.J., Sigal E. (1997). Characterization and sequence of an additional 15-lipoxygenase transcript and of the human gene. Biochim. Biophys. Acta. 1352: 267—281. PMID 9224951 DOI:10.1016/S0167-4781(97)00005-5
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Izumi T., Raadmark O., Joernvall H., Samuelsson B. (1991). Purification of two forms of arachidonate 15-lipoxygenase from human leukocytes. Eur. J. Biochem. 202: 1231—1238. PMID 1662607 DOI:10.1111/j.1432-1033.1991.tb16495.x
Sloane D.L., Leung R., Craik C.S., Sigal E. (1991). A primary determinant for lipoxygenase positional specificity. Nature. 354: 149—152. PMID 1944593 DOI:10.1038/354149a0
Hsi L.C., Kamitani H., Cornicelli J.A., Eling T.E. (2001). Evaluation of the activity and localization of 15-lipoxygenase-1 after introduction into human colorectal carcinoma Caco-2 cells. Prostaglandins Leukot. Essent. Fatty Acids. 64: 217—225. PMID 11418015 DOI:10.1054/plef.2001.0263
Andersson E., Schain F., Svedling M., Claesson H.E., Forsell P.K. (2006). Interaction of human 15-lipoxygenase-1 with phosphatidylinositol bisphosphates results in increased enzyme activity. Biochim. Biophys. Acta. 1761: 1498—1505. PMID 17052953 DOI:10.1016/j.bbalip.2006.09.007

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:433 (англ.) . Процитовано 12 вересня 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)
↑ UniProt, P16050 (англ.) . Архів оригіналу за 10 серпня 2017. Процитовано 12 вересня 2017.