Kératine
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La kératine est une famille de protéines, synthétisée et utilisée par de nombreux êtres vivants comme élément de structure, et également l'exemple-type de protéine fibreuse. C'est le constituant principal des phanères (poils, plumes, cornes, ongles, becs de nombreux vertébrés). Le cheveu est composé à 95 % de cette kératine qui le protège contre les UV, l’eau de mer et d’autres facteurs extérieurs qui l’agressent.
Étymologie
[modifier | modifier le code]Le radical du mot kératine correspond au grec ancien κέρας / kéras, au génitif κέρατος / kératos, « corne »[1].
Description
[modifier | modifier le code]La kératine est insoluble dans l'eau et les solvants organiques, et sa présence dans l'épiderme de certains animaux, notamment les mammifères, leur garantit une peau imperméable. Parfois, lors d'une friction trop importante, la kératine se développe à la surface de la peau, formant une callosité (épithélium malpighien kératinisé). Les cellules qui produisent la kératine meurent et sont remplacées continuellement.
La molécule de kératine est hélicoïdale et fibreuse ; elle s'enroule autour d'autres molécules de kératine pour former des filaments intermédiaires. Ces protéines contiennent un taux élevé d'acides aminés soufrés, principalement la cystéine, qui forment des ponts disulfure entre les molécules, conférant sa rigidité à l'ensemble. La chevelure humaine est constituée à 14 % de cystéine.
Il y a deux principales formes de kératines : la kératine α, présente chez les vertébrés (mammifères notamment, dont l'être humain), et la kératine β, que l'on retrouve chez les reptiles et les oiseaux mais également chez les mammifères. Ces deux types de kératines ne présentent clairement pas d'homologie de séquence[2]. La kératine β est plus résistante que la kératine α.
Chez les mammifères, on distingue encore deux familles au sein des kératines α : les kératines épithéliales ou cytokératines, et les kératines qui forment les poils et cheveux, appelées exokératines. On peut encore diviser chacune de ces kératines dans les cytokératines de type I et exokératines de type I (acides) ou dans les cytokératines de type II et exokératines de type II (basiques à neutres).
Les ongles et les poils, chez les primates, sont faits de kératine.
Kératogénèse
[modifier | modifier le code]C’est le processus de la formation de la kératine
La kératinisation ou kératogénèse de l'épiderme est un processus de différenciation et de migration des kératinocytes aboutissant à la formation des cellules cornées.
Kératine fossile
[modifier | modifier le code]L'application de techniques récentes de spectrométrie (telles que la spectroscopie de rayons X à dispersion d'énergie ou la spectrométrie photoélectronique X) permettant de détecter la présence de kératine à l'état fossile, sous la forme de résidus soufrés.
Dans les années 2010, les chercheurs classent définitivement les conodontes dans le phylum des vertébrés en se basant sur la présence d'ailerons, de rayons au niveau des nageoires, de muscles en forme de chevrons et d'une chorde. Certains chercheurs les considèrent comme similaires en apparence aux cyclostomes (groupe auquel appartiennent les myxines et lamproies modernes), bien que l'analyse phylogénétique classique suggère qu'ils sont très éloignés de ces groupes. L'utilisation du marqueur de la kératine fossile conduit à l'inverse à les mettre à la base du groupe des cyclostomes[3].
Kératine humaine
[modifier | modifier le code]Chez l'être humain, la kératine est produite par les kératinocytes, cellules se trouvant dans la couche profonde de l'épiderme. Les kératinocytes absorbent la mélanine, pigment produit par les mélanocytes, se colorent et ainsi cette pigmentation de l'épiderme permet de protéger les kératinocytes des rayons ultraviolets du Soleil.
La composition de la kératine humaine est variable mais est en moyenne composée comme suit :
Dégradation
[modifier | modifier le code]La dégradation biotique de la kératine peut être effectuée par les organismes décomposeurs possédant des enzymes kératolytiques. C'est le cas par exemple du champignon Neoscytalidium dimidiatum (en)[4].
Certains insectes, comme les mites, ont la capacité de digérer la kératine. Ils sont dits kératophages.
En tant que protéine, la kératine est soumise au facteur abiotique de la température. Cependant, sa dégradation n'est significative que pour une température de plus de 170 °C. La réaction produit alors des composés comme des pyrroles, des pyridines, des amides, des sulfures, des thiols, des thiazoles et des thiophènes. Ces composés sont issus de la destruction des acides aminés composant la kératine[5].
Notes et références
[modifier | modifier le code]- Anatole Bailly ; 2020 : Hugo Chávez, Gérard Gréco, André Charbonnet, Mark De Wilde, Bernard Maréchal & contributeurs, « Le Bailly », (consulté le ).
- (en) Alibardi, L. « Adaptation to the land: The skin of reptiles in comparison to that of amphibians and endotherm amniotes » J. Exp. Zool. Part. B. Mol. Dev. Evol. 298:12- 41
- (en) Terrill D.F., Henderson C.M. & Anderson J.S., 2018. New applications of spectroscopy techniques reveal phylogenetically significant soft tissue residue in Paleozoic conodonts†. J. Anal. At. Spectrom., 33, pages 992-1002, DOI 10.1039/C7JA00386B.
- « Dr Microbe », sur www.drmicrobe.com (consulté le )
- (en) Mihai Brebu et Iuliana Spiridon, « Thermal degradation of keratin waste », Journal of Analytical and Applied Pyrolysis, vol. 91, no 2, , p. 288–295 (DOI 10.1016/j.jaap.2011.03.003, lire en ligne, consulté le )
Voir aussi
[modifier | modifier le code]Articles connexes
[modifier | modifier le code]Liens externes
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- Ressources relatives à la santé :
- Notices dans des dictionnaires ou encyclopédies généralistes :
